发现在心脏衰竭中过分活跃的酶
【2013-03-04】【来源：生物谷】【阅读量：92346】【大 中 小】【打印】
肌联蛋白磷酸化决定着肌肉细胞的机械张力中国药店：www.ydzz.com
肌联蛋白（Titin）是人体内最大的蛋白，它像弹簧一样控制着肌肉细胞的收缩与放松。磷酸基团与肌联蛋白的特定位点结合（就是所谓的磷酸化），使肌肉细胞处于放松状态。已经有研究表明，CaM kinase II可以使心脏细胞的多种蛋白磷酸化，但是它是否同样能使肌联蛋白仍不清楚，这正是本研究所要探索的。中国药店：www.ydzz.com
CaM kinase II可以使肌联蛋白磷酸化中国药店：www.ydzz.com
在本研究中，研究人员选取“正常”老鼠的心脏细胞进行研究。这些老鼠有些是体内不产生CaM kinase II的，有些则产生的CaM kinase II的量要比正常水平的高。在没有CaM kinase II的细胞中，肌联蛋白磷酸化程度下降50%；而在含有较高水平的CaM kinase II的细胞中，肌联蛋白磷酸化程度是正常细胞的2倍。因此，CaM kinase II对肌联蛋白磷酸化具有重要的作用。中国药店：www.ydzz.com
Linke的研究小组鉴定到了肌联蛋白分子中2个区域可以被磷酸化，这2个区域分别是PEVK和N2Bus区域。这些位点包含了丝氨酸和苏氨酸，而这些类型的氨基酸在进化过程中并没有发生很大的变化。中国药店：www.ydzz.com
CaM kinase II决定着细胞刚度中国药店：www.ydzz.com
在进一步的研究中，研究小组发现，CaM kinase II的不足或过多可以影响到细胞的刚度（stiffness）。缺少CaM kinase II的细胞变得比较硬，而CaM kinase II过多的细胞会变得较为松弛。如果向不能产生CaM kinase II的细胞中添加CaM kinase II，细胞会变得松弛。研究小组发现，在衰竭的人类心脏中，CaM kinase II的活性要比正常的心脏要高，因此，PEVK和N2Bus区域会出现过度磷酸化。“这似乎改变了人类心肌的机械性能。”Wolfgang Linke说。中国药店：www.ydzz.com
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